СИСТЕМА ГЛУТАТИОНА КАК МЕХАНИЗМ ДЕТОКСИКАЦИИ ГЕРБИЦИДОВ У ВАКУОЛЕЙ И ПЛАСТИД КЛЕТОК КОРНЕПЛОДОВ СТОЛОВОЙ СВЕКЛЫ

  • Elena V. Pradedova Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Сибирский институт физиологии и биохимии растений СО РАН https://orcid.org/0000-0002-3374-9398
  • Rurick K. Salyaev Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Сибирский институт физиологии и биохимии растений СО РАН https://orcid.org/0000-0002-7602-7301
Ключевые слова: Beta vulgaris L., вакуоли, гербициды, глутатион, глутатионредуктаза, глутатион-S-трансферазы, детоксикация, пластиды

Аннотация

Синтетические соединения, используемые в растениеводстве, представляют собой ксенобиотики, которые, попадая в растения, могут отрицательно влиять на функционирование клеток. Внутри клеток, они подвергаются (или в случае ослабления защитных механизмов не подвергаются) химической трансформации и транспортируются в вакуоли. Избыточное накопление ксенобиотиков в вакуолях, по всей видимости, является следствием нарушения их химической трансформации и деградации в других субклеточных структурах. В связи с этим системы детоксикации ксенобиотиков в вакуолях и других компартментах растительной клетки заслуживают пристального внимания.

Цель работы. Следовало установить, может ли система глутатиона в таких органеллах, как вакуоли и пластиды, служить одним из механизмов детоксикации гербицидов.

Материалы и методы. Проводили сравнительное исследование системы глутатиона у вакуолей и лейкопластов, изолированных из клеток корнеплодов столовой свеклы (Beta vulgaris L.). Методы спектрофотометрического анализа и гель-электрофореза применяли, чтобы определить содержание глутатиона, активность глутатион-S-трансферазы (GST, КФ 2.5.1.18) и глутатионредуктазы (GR, КФ 1.8.1.7).

Результаты. Количество глутатиона было выше в вакуолях, по сравнению с лейкопластами. Активность GST у вакуолей также была выше. Ферменты из семейства GST, катализирующие реакции конъюгации глутатиона с различными соединениями, имеют непосредственное отношение к детоксикации метаболитов и ксенобиотиков. GSTs вакуолей и пластид взаимодействовали с гербицидами (глифосатом, фтородифеном и клопиралидом), что свидетельствовало об участии этих ферментов в детоксикации экзогенных токсичных соединений. Поддерживает пул глутатиона в восстановленном состоянии GR. Активность этого фермента в лейкопластах оказалась намного выше, по сравнению с вакуолями. GRs вакуолей и пластид отличались стабильностью, в условиях in vitro их активность не подавляли используемые в работе гербициды.

Заключение. На основании полученных данных можно предположить, что глутатион, аккумулируемый вакуолями, так же как глутатион пластид, вовлечен в процессы детоксикации, которые протекают в этих субклеточных компартментах. Дальнейшее всестороннее изучение субклеточных механизмов обезвреживания цитотоксичных соединений расширит представление о детоксикационных процессах у растительного организма.

Скачивания

Данные скачивания пока не доступны.

Биографии авторов

Elena V. Pradedova, Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Сибирский институт физиологии и биохимии растений СО РАН

 к.б.н., старший научный сотрудник лаборатории физиологии растительной клетки

Rurick K. Salyaev, Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Сибирский институт физиологии и биохимии растений СО РАН

д.б.н., проф., чл.-корр., советник РАН, главный научный сотрудник лаборатории физиологии растительной клетки

Литература

Pradedova E.V., Nimaeva O.D., Truchan I.S., Salyaev R.K. Glutationtransferaznaya aktivnost’ vakuoley, plastid i ekstraktov tkani korneplodov stolovoy svekly [Glutathione transferase activity of vacuoles, plastids, and tissue extracts of red beetroot]. Biochemistry (Moscow) Supplement Series A Membrane and Cell Biology, 2016, vol. 10, no. 3, pp. 223-232. https://doi.org/10.1134/S1990747816020082

Salyaev R.K., Kuzevanov V.Ya., Khaptagaev S.A., Kopytchuk V.N. Vydeleniye i ochistka vakuoley i vakuolyarnykh membran iz kletok rasteniy [Isolation and purification of vacuoles and vacuolar membranes from plant cells]. Fiziologiya rasteniy [Plant Physiology], 1981, vol. 28, pp. 1295-1305.

Anderson J.V., Hess J.L., Chevone B. Purification, characterization, and immunological properties for two isoforms of glutathione reductase from eastern white pine needles. Plant Physiology, 1990, vol. 94, no. 3, pp. 1402-1409. https://doi.org/10.1104/pp.94.3.1402

Boyle S.A., Hemmingsen S.M., Dennis D.T. Uptake and processing of the precursor to the small subunit of ribulose 1.5-bisphosphate carboxylase by leucoplasts from the endosperm of developing castor oil seeds. Plant Physiology, 1986, vol. 81, no. 3, pp. 817-822. https://doi.org/10.1104/pp.81.3.817

Carlberg I., Mannervik B. Glutathione reductase. Methods Enzymology, 1985, vol. 113. pp. 484-490. https://doi.org/10.1016/S0076-6879(85)13062-4

Carter C., Pan S., Zouhar J., Avila E.L., Girke T., Raikhel N.V. The vegetative vacuole proteome of Arabidopsis thaliana reveals predicted and unexpected proteins. The Plant Cell, 2004, vol. 16, no. 12, pp. 3285-3303. https://doi.org/10.1105/tpc.104.027078

Coleman J.O.D., Blake-Kalff M.M.A., Davies T.G.E. Detoxification of xenobiotics by plants: chemical modification and vacuolar compartmentation. Trends in Plant Science, 1997, vol. 2, no. 4, pp. 144-151. https://doi.org/10.1046/j.1365-3040.1997.d01-93.x

Dixon D.P., Cummins I., Cole D.J., Edwards R. Glutathione-mediated detoxification system in plants. Current Opinion in Plant Biology, 1998, vol. 1, no. 3, pp. 258-266. https://doi.org/10.1016/S1369-5266(98)80114-3

Dixon D.P., Hawkins T., Hussey J., Edwards R., Enzyme activities and subcellular localization of members of the Arabidopsis glutathione transferase superfamily. Journal of Experimental Botany, 2009, vol. 60, no. 4, pp. 1207-1218. https://doi.org/10.1093/jxb/ern365

Edwards E.A., Rawsthorne S., Mullineaux P.M. Subcellular distribution of multiple forms of glutathione reductase in leaves of pea (Pisum sativum L.). Planta, 1990, vol.180, no. 2, pp. 278-284. https://doi.org/10.1007/BF00194008

Forman H. J., Zhang H., Rinna A. Glutathione: overview of its protective roles, measurement, and biosynthesis. Molecular Aspects of Medicine, 2009, vol. 30, no. 1-2, pp. 1-12. https://doi.org/10.1016/j.mam.2008.08.006

Gaal O., Medgyesi G.A., Vereczke L. Electrophoresis in the separation of biological macromolecules. New York: Wiley, 1980, 422 p. https://doi.org/10.3109/08923978009026414

Gupta S., Rathaur S. Filarial glutathione S-transferase: its induction by xenobiotics and potential as drug target. Acta Biochimica Polonica, 2005, vol. 52, no. 2, pp. 493-500.

Kilili K.G., Atanassova N., Vardanyan A., Clatot N., Al-Sabarna K., Kanellopoulos P.N., Makris A.M., Kampranis S.C. Differential roles of tau class glutathione S-transferases in oxidative stress. Journal of Biology and Chemistry, 2004, vol. 279, no. 23, pp. 24540-24551. https://doi.org/10.1074/jbc.M309882200

Manchenko G.P. Handbook of detection of enzymes on electrophoretic gels. Second Edition. Boca Raton: CRC Press LLC, 2002, 568 p. https://doi.org/10.1201/9781420040531

Marty L., Siala W., Schwarzlander M., Fricker M.D., Wirtz M., Sweetlove L.J., Meyer Y., Meyer A.J., Reichheld J.P., Hell R. The NADPH-dependent thioredoxin system constitutes a functional backup for cytosolic glutathione reductase in Arabidopsis. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2009, vol. 106, no. 22, pp. 9109-9114. https://doi.org/10.1073/pnas.0900206106

Miteva L.P.E., Ivanov S.V., Alexieva V.S. Alterations in glutathione pool and some related enzymes in leaves and roots of pea plants treated with the herbicide glyphosate. Russian Journal of Plant Physiology, 2010, vol. 57, pp. 131-136. https://doi.org/10.1134/S1021443710010188

Noctor G., Mhamdi A., Chaouch S., Han Y., Neukermans J., MarquezGarcia B., Queval G., Foyer C.H. Glutathione in plants: an integrated overview. Plant Cell & Environment, 2012, vol. 35, no. 2, pp. 454-484. https://doi.org/10.1111/j.1365-3040.2011.02400.x

Pascal S., Scalla R. Purification and characterization of a safener-induced glutathione S-transferase from wheat (Triticum aestivum). Physiologia Plantarum, 1999, vol. 106, no. 1. pp. 17-27. https://doi.org/10.1034/j.1399-3054.1999.106103.x

Queval G., Jaillard D., Zechmann B., Noctor G. Increased intracellular H2O2 availability preferentially drives glutathione accumulation in vacuoles and chloroplasts. Plant & Cell Environment, 2011, vol. 34, no. 1, pp. 21-32. https://doi.org/10.1111/j.1365-3040.2010.02222.x

Rautenkranz A.F., Li L., Machler F., Martinoia E., Oertli J.J. Transport of ascorbic and dehydroascorbic acids across protoplast and vacuole membranes isolated from barley (Hordeum vulgare l. cv Gerbel) leaves. Plant Physiology, 1994, vol. 106, no. 1, pp. 187-193. https://doi.org/10.1104/pp.106.1.187

Riechers D.E., Zhang Q., Xu F., Vaughn K.C. Tissue-specific expression and localization of safenerinduced glutathione S-transferase proteins in Triticum tauschii. Planta, 2003, vol. 217, no.5, pp. 831-840. https://doi.org/10.1007/s00425-003-1063-y

Van Eerd L.L., Hoagland R.E., Zablotowicz R.M., Hall J.C. Pesticide metabolism in plants and microorganisms. Weed Science, 2003, vol. 51, no. 4, pp. 472-495. https://doi.org/10.1614/0043-1745(2003)051[0472:PMIPAM]2.0.CO;2

Zechmann B. Compartment-specific importance of ascorbate during environmental stress in plants. Antioxidants & Redox Signaling, 2018, vol. 29, no. 15, pp. 1488-1501. https://doi.org/10.1089/ars.2017.7232


Просмотров аннотации: 69
Загрузок PDF: 58
Опубликован
2021-06-30
Как цитировать
Pradedova, E., & Salyaev, R. (2021). СИСТЕМА ГЛУТАТИОНА КАК МЕХАНИЗМ ДЕТОКСИКАЦИИ ГЕРБИЦИДОВ У ВАКУОЛЕЙ И ПЛАСТИД КЛЕТОК КОРНЕПЛОДОВ СТОЛОВОЙ СВЕКЛЫ. Siberian Journal of Life Sciences and Agriculture, 13(3), 225-243. https://doi.org/10.12731/2658-6649-2021-13-3-225-243
Раздел
Биологические исследования