СНИЖЕНИE СОДЕРЖАНИЯ АКТИВНЫХ ФОРМ КИСЛОРОДА ПРИ ИНАКТИВАЦИИ ДЫХАТЕЛЬНОГО КОМПЛЕКСА I В КЛЕТКАХ АРАБИДОПСИСА
Аннотация
Обоснование. Электрон-транспортная цепь митохондрий, в частности дыхательный комплекс I, является одним из основных источников активных форм кислорода (АФК) в клетках живых организмов. Подавление работы комплекса I в клетках человека посредством химического ингибирования или мутаций, нарушающих функциональность этого комплекса, ведет к существенному возрастанию содержания АФК. Для растений также известны мутанты по субъединицам комплекса I, однако до настоящего времени не ясно, приводит ли подавление активности этого комплекса к возрастанию уровня АФК и развитию окислительного стресса.
Цель. Исследовать уровень супероксида, перекиси водорода и чувствительность к прооксидантам в клетках линии арабидопсиса ndufs4 с инактивированным посредством инсерционного мутагенеза комплексом I.
Материалы и методы. Использовали суспензионную культуру клеток арабидопсиса дикого типа и инсерционного мутанта по субъединице комплекса I NDUFS4. Содержание перекиси водорода в клетках оценивали по флуоресценции дихлорофлуоресцеина. Уровень супероксидного радикала определяли путем окрашивания клеток нитросиним тетразолием.
Результаты. Показано, что инактивация NADH-дегидрогеназного комплекса в клетках арабидопсиса в результате отсутствия одной из его субъединиц приводит к снижению содержания супероксида и перекиси водорода. Также показано, что уровень АФК в клетках, обработанных прооксидантом менадионом и перекисью водорода, возрастает в несколько раз в клетках дикого типа, однако остается почти неизменным в клетках линии ndufs4.
Заключение. Подавление активности NADH-дегидрогеназного комплекса в клетках растений, но не животных, приводит к снижению содержания как перекиси водорода, так и супероксида. Клетки линии ndufs4 обладают повышенной способностью к детоксикации АФК, возможно связанной с постоянной мобилизацией в них систем антиоксидантной защиты.
Скачивания
Литература
Список литературы
Анализ экспрессии генов в клетках суспензионной культуры Arabidopsis thaliana с пониженной экспрессией гена NDB2 / Федосеева И.В., Катышев А.И., Федяева А.В., Степанов А.В., Боровский Г.Б. // Siberian Journal of Life Sciences and Agriculture. 2021. Т. 13, № 2. C. 185-201. http://doi.org/10.12731/2658-6649-2021-13-2-185-201
Влияние нарушений в функционировании дыхательного комплекса I на уровень активных форм кислорода в клетках арабидопсиса / Тарасенко В.И., Гарник Е.Ю., Шмаков В.Н., Невинский Г.А., Константинов Ю.М. // Известия Иркутского государственного университета. Серия «Биология. Экология». 2010. Т. 3, № 2. С. 9–13.
Индукция экспрессии гена gdh2 арабидопсиса при изменении редокс-состояния митохондриальной дыхательной цепи / Тарасенко В.И., Гарник Е.Ю., Шмаков В.Н., Константинов Ю.М. // Биохимия. 2009. Т. 74. С. 62-69. http://doi.org/10.1134/s0006297909010076
Тарасенко В.И., Гарник Е.Ю., Константинов Ю.М. Характеристика растений арабидопсиса с инактивированным геном Fe-S субъединицы комплекса I дыхательной цепи митохондрий // Физиология растений. 2010. Т. 57, № 3. С. 415-424. http://doi.org/10.1134/S1021443710030118
Dutilleul C., Garmier M., Noctor G., Mathieu C., Chetrit P., Foyer, C.H., de Paepe R. Leaf mitochondria modulate whole cell redox homeostasis, set antioxidant capacity, and determine stress resistance // Plant Cell. 2003. Vol. 15. P. 1212–1226. http://doi.org/10.1105/tpc.009464
Fernandez-Vizarra E., Zeviani M. Mitochondrial disorders of the OXPHOS system // FEBS Letters. 2021. Vol. 595. P. 1062-1106. http://doi.org/10.1002/1873-3468.13995
Garmier M., Carroll A.J., Delannoy E. Vallet C., Day D.A., Small I.D., Millar A.H. Complex I dysfunction redirects cellular and mitochondrial metabolism in Arabidopsis // Plant Physiology. 2008. Vol. 148. P. 1324-1341. http://doi.org/10.1104/pp.108.125880
Lee B.H., Lee H., Xiong L., Zhu J.K. A mitochondrial complex I defect impairs cold-regulated nuclear gene expression // Plant Cell. 2002. Vol. 14. P. 1235–1251. http://doi.org/10.1105/tpc.010433
Maliandi MV, Rius SP, Busi MV, Gomez-Casati DF. A simple method for the addition of rotenone in Arabidopsis thaliana leaves // Plant Signaling & Behavior. 2015. Vol. 10. e1073871. http://doi.org/10.1080/15592324.2015.1073871
Maxwell D.P., Wang Y., McIntosh L. The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells // Proceedings of the National Academy of Sciences of USA. 1999. Vol. 96. P. 8271-8276. http://doi.org/10.1073/pnas.96.14.8271
Meyer E.H., Tomaz T., Carroll A.J. Estavillo G., Delannoy E., Tanz S.K., Small I.D., Pogson B.J., Millar A.H. Remodeled respiration in ndufs4 with low phosphorylation efficiency suppresses Arabidopsis germination and growth and alters control of metabolism at night // Plant Physiology. 2009. Vol. 151. P. 603-619. http://doi.org/10.1104/pp.109.141770
Moller I.M. Plant mitochondria and oxidative stress: Electron transport, NADPH turnover, and metabolism of reactive oxygen species // Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology. 2001. Vol. 52. P. 561-591. http://doi.org/10.1146/annurev.arplant.52.1.561
Moller I.M., Rasmusson A.G., Van Aken O. Plant mitochondria – past, present and future // The Plant Journal. 2021. Vol. 108. P. 912–959. http://doi.org/10.1111/tpj.15495
Mukherjee S., Ghosh A. Molecular mechanism of mitochondrial respiratory chain assembly and its relation to mitochondrial diseases // Mitochondrion. 2020. Vol. 53. P. 1-20. http://doi.org/10.1016/j.mito.2020.04.002
Noctor G., Reichheld J.P., Foyer C.H. ROS-related redox regulation and signaling in plants // Seminars in Cell & Developmental Biology. 2018. Vol. 80. P. 3-12. http://doi.org/10.1016/j.semcdb.2017.07.013
Priault P., Fresneau C., Noctor G., De Paepe R., Cornic G., Streb P. The mitochondrial CMSII mutation of Nicotiana sylvestris impairs adjustment of photosynthetic carbon assimilation to higher growth irradiance // Journal of Experimental Botany. 2006. Vol. 57. P. 2075–2085. http://doi.org/10.1093/jxb/erj161
Ramel F., Sulmon C., Bogard M. Couée I., Gouesbet G. Differential patterns of reactive oxygen species and antioxidative mechanisms during atrazine injury and sucrose-induced tolerance in Arabidopsis thaliana plantlets // BMC Plant Biology. 2009. Vol. 9. no. 28. http://doi.org/10.1186/1471-2229-9-28
Rasmusson A.G., Soole K.L., Elthon T.E. Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria // Annual Review of Plant Biology. 2004. Vol. 55. P. 23–39. http://doi.org/10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720
Sessions A., Burke E., Presting G., Aux G., McElver J., Patton, D., Dietrich B., Ho P., Bacwaden J., Ko C., Clarke J.D., Cotton D., Bullis D., Snell J., Miguel T., Hutchison D., Kimmerly B., Mitzel T., Katagiri F., Glazebrook J., Law M., Goff S.A. A high-throughput Arabidopsis reverse genetics system // Plant Cell. 2002. Vol. 14. P. 2985–2994. http://doi.org/10.1105/tpc.004630
Szal B., Łukawska K., Zdolinska K., Rychter A.M. Chilling stress and mitochondrial genome rearrangement in the MSC16 cucumber mutant affect the alternative oxidase and antioxidant defense system to a similar extent // Physiologia Plantarum. 2009. Vol. 137. P. 435–445. http://doi.org/10.1111/j.1399-3054.2009.01255.x
Tarasenko V.I., Garnik E.Y., Shmakov V.N., Konstantinov Y.M. Modified alternative oxidase expression results in different reactive oxygen species contents in Arabidopsis cell culture but not in whole plants // Biologia Plantarum. 2012. Vol. 56. P. 635-640. http://doi.org/10.1007/s10535-012-0115-1
Tarasenko V.I., Katyshev A.I., Yakovleva T.V., Garnik E.Y., Chernikova V.V., Konstantinov Y.M., Koulintchenko M. RPOTmp, an Arabidopsis RNA polymerase with dual targeting, plays an important role in mitochondria, but not in chloroplasts // Journal of Experimental Botany. 2016. Vol. 67. P. 5657-5669. http://doi.org/10.1093/jxb/erw327
Zhao R.Z., Jiang S., Zhang L., Yu Z.B. Mitochondrial electron transport chain, ROS generation and uncoupling // International Journal of Molecular Medicine. 2019. Vol. 44. P. 3-15. http://doi.org/10.3892/ijmm.2019.4188
References
Fedoseeva, I., Katyshev, A., Fedyaeva, A., Stepanov, A., Borovskii, G. Analiz ekspressii genov v kletkakh suspenzionnoy kul’tury Arabidopsis thaliana s ponizhennoy ekspressiey gena NDB2 [Analysis of gene expression in Arabidopsis thaliana suspension with reduced NDB2 gene expression]. Siberian Journal of Life Sciences and Agriculture, 2021, vol. 13, pp. 185-201. https://doi.org/10.12731/2658-6649-2021-13-2-185-201
Tarasenko V.I., Garnik E.Y., Shmakov V.N., Nevinsky G.A., Konstantinov Y.M. Vliyanie narusheniy v funktsionirovanii dykhatel’nogo kompleksa I na uroven’ aktivnykh form kisloroda v kletkakh arabidopsisa [Influence of respiratory complex I dysfunctions on the reactive oxygen species level in Arabidopsis cells]. The Bulletin of Irkutsk State University. Series «Biology. Ecology», 2010, vol. 3, pp. 9–13.
Tarasenko V.I., Garnik E.Y., Shmakov V.N., Konstantinov Y.M. Induction of Arabidopsis gdh2 gene expression during changes in redox state of the mitochondrial respiratory chain. Biochemistry (Moscow), 2009, vol. 74, pp. 47-53. http://doi.org/10.1134/s0006297909010076
Tarasenko V.I., Garnik E.Y., Konstantinov Y.M. Characterization of Arabidopsis mutant with inactivated gene coding for Fe-S subunit of mitochondrial respiratory chain complex I. Russ. J. Plant Physiol., 2010, vol. 57, pp. 392-400. http://doi.org/10.1134/S1021443710030118
Dutilleul C., Garmier M., Noctor G., Mathieu C., Chetrit P., Foyer, C.H., de Paepe R. Leaf mitochondria modulate whole cell redox homeostasis, set antioxidant capacity, and determine stress resistance. Plant Cell, 2003, vol. 15, pp. 1212–1226. http://doi.org/10.1105/tpc.009464
Fernandez-Vizarra E., Zeviani M. Mitochondrial disorders of the OXPHOS system. FEBS Letters, 2021, vol. 595, pp. 1062-1106. http://doi.org/10.1002/1873-3468.13995
Garmier M., Carroll A.J., Delannoy E. Vallet C., Day D.A., Small I.D., Millar A.H. Complex I dysfunction redirects cellular and mitochondrial metabolism in Arabidopsis. Plant Physiology, 2008, vol. 148, pp. 1324-1341. http://doi.org/10.1104/pp.108.125880
Lee B.H., Lee H., Xiong L., Zhu J.K. A mitochondrial complex I defect impairs cold-regulated nuclear gene expression. Plant Cell, 2002, vol. 14, pp. 1235–1251. http://doi.org/10.1105/tpc.010433
Maliandi MV, Rius SP, Busi MV, Gomez-Casati DF. A simple method for the addition of rotenone in Arabidopsis thaliana leaves. Plant Signaling & Behavior, 2015, vol. 10, e1073871. http://doi.org/10.1080/15592324.2015.1073871
Maxwell D.P., Wang Y., McIntosh L. The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells. Proceedings of the National Academy of Sciences of USA, 1999, vol. 96, pp. 8271-8276. http://doi.org/10.1073/pnas.96.14.8271
Meyer E.H., Tomaz T., Carroll A.J. Estavillo G., Delannoy E., Tanz S.K., Small I.D., Pogson B.J., Millar A.H. Remodeled respiration in ndufs4 with low phosphorylation efficiency suppresses Arabidopsis germination and growth and alters control of metabolism at night. Plant Physiology, 2009, vol. 151, pp. 603-619. http://doi.org/10.1104/pp.109.141770
Moller I.M. Plant mitochondria and oxidative stress: Electron transport, NADPH turnover, and metabolism of reactive oxygen species. Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology, 2001, vol. 52, pp. 561-591. http://doi.org/10.1146/annurev.arplant.52.1.561
Moller I.M., Rasmusson A.G., Van Aken O. Plant mitochondria – past, present and future. The Plant Journal, 2021, vol. 108, pp. 912–959. http://doi.org/10.1111/tpj.15495
Mukherjee S., Ghosh A. Molecular mechanism of mitochondrial respiratory chain assembly and its relation to mitochondrial diseases. Mitochondrion, 2020, vol. 53, pp. 1-20. http://doi.org/10.1016/j.mito.2020.04.002
Noctor G., Reichheld J.P., Foyer C.H. ROS-related redox regulation and signaling in plants. Seminars in Cell & Developmental Biology, 2018, vol. 80, pp. 3-12. http://doi.org/10.1016/j.semcdb.2017.07.013
Priault P., Fresneau C., Noctor G., De Paepe R., Cornic G., Streb P. The mitochondrial CMSII mutation of Nicotiana sylvestris impairs adjustment of photosynthetic carbon assimilation to higher growth irradiance. Journal of Experimental Botany, 2006, vol. 57, pp. 2075–2085. http://doi.org/10.1093/jxb/erj161
Ramel F., Sulmon C., Bogard M. Couée I., Gouesbet G. Differential patterns of reactive oxygen species and antioxidative mechanisms during atrazine injury and sucrose-induced tolerance in Arabidopsis thaliana plantlets. BMC Plant Biology, 2009, vol. 9, no. 28. http://doi.org/10.1186/1471-2229-9-28
Rasmusson A.G., Soole K.L., Elthon T.E. Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria. Annual Review of Plant Biology, 2004, vol. 55, pp. 23–39. http://doi.org/10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720
Sessions A., Burke E., Presting G., Aux G., McElver J., Patton, D., Dietrich B., Ho P., Bacwaden J., Ko C., Clarke J.D., Cotton D., Bullis D., Snell J., Miguel T., Hutchison D., Kimmerly B., Mitzel T., Katagiri F., Glazebrook J., Law M., Goff S.A. A high-throughput Arabidopsis reverse genetics system. Plant Cell, 2002, vol. 14, pp. 2985–2994. http://doi.org/10.1105/tpc.004630
Szal B., Łukawska K., Zdolinska K., Rychter A.M. Chilling stress and mitochondrial genome rearrangement in the MSC16 cucumber mutant affect the alternative oxidase and antioxidant defense system to a similar extent. Physiologia Plantarum, 2009, vol. 137, pp. 435–445. http://doi.org/10.1111/j.1399-3054.2009.01255.x
Tarasenko V.I., Garnik E.Y., Shmakov V.N., Konstantinov Y.M. Modified alternative oxidase expression results in different reactive oxygen species contents in Arabidopsis cell culture but not in whole plants. Biologia Plantarum, 2012, vol. 56, pp. 635-640. http://doi.org/10.1007/s10535-012-0115-1
Tarasenko V.I., Katyshev A.I., Yakovleva T.V., Garnik E.Y., Chernikova V.V., Konstantinov Y.M., Koulintchenko M. RPOTmp, an Arabidopsis RNA polymerase with dual targeting, plays an important role in mitochondria, but not in chloroplasts. Journal of Experimental Botany, 2016, vol. 67, pp. 5657-5669. http://doi.org/10.1093/jxb/erw327
Zhao R.Z., Jiang S., Zhang L., Yu Z.B. Mitochondrial electron transport chain, ROS generation and uncoupling. International Journal of Molecular Medicine, 2019, vol. 44, pp. 3-15. http://doi.org/10.3892/ijmm.2019.4188
Просмотров аннотации: 191 Загрузок PDF: 165
Copyright (c) 2023 Vladislav I. Tarasenko, Elena Y. Garnik, Vladimir N. Shmakov, Yuri M. Konstantinov
Это произведение доступно по лицензии Creative Commons «Attribution-NonCommercial-NoDerivatives» («Атрибуция — Некоммерческое использование — Без производных произведений») 4.0 Всемирная.
